La technologie " Catallix ", utilise une enzyme naturelle pour reproduire le fonctionnement d'un système de protection de l'organisme humain contre les agressions microbiennes et toxiques.

 
 

DETAILS SUR LA TECHNOLOGIE
Une enzyme naturelle - Le système Lactoperoxydase - Le système LP en milieu naturel
Une enzyme naturelle    

Le procédé CATALLIX utilise dans son principe les propriétés intrinsèques d'enzymes immobilisées de type oxydoréductases : des péroxydases.

Chez l'être humain et l'animal, les péroxydases sont présentes dans de nombreux fluides biologiques et muqueuses, ainsi que dans le système naturel de défense non immunitaire du lait cru, où elles jouent un rôle prépondérant dans l'inhibition des bactéries contaminantes.

Dans le procédé CATALLIX, nous utilisons une péroxydase extraite du lait, la lactopéroxydase, pour reproduire le système lactopéroxydase, un système de protection naturel contre les micro-organismes.

 

Principaux microorganismes
détruits et/ou inhibés
par la technologie
     

 Complément scientifique

Les peroxydases se caractérisent par la présence d'un ion métallique dit heme. Situé en position centrale de la molécule, il est entouré de protéines et glycoprotéines fonctionnelles.

La molécule ainsi formée a des propriétés nucléophiles. Elle peut revêtir en fonction de ses degrés de réduction, des formes ioniques aux propriétés sensiblement différentes.

Ces propriétés si particulières des oxydoréductases expliquent pourquoi ces molécules sont omniprésentes dans les mécanismes de défense de l'organisme, où leurs actions autorégulées varient en fonction du niveau d'agression.

Schéma d'une demi-molécule de myelopéroxydase
Z. Zeng & R.E. Fenna (1992)
J. Mol. Biol. 226, 185-207

 
   
 
Le Système Lactoperoxydase  
  L'activité anti-microbienne des péroxydases est nulle par elle-même.
C'est en présence de co-facteurs qu'elle est générée.
 
 

En présence de substrats, la lactopéroxydase constitue l'élément clé d'un puissant système de défense non spécifique contre l'envahissement des muqueuses et des fluides biologiques par :
- les bactéries (L.M. WOLFSON, 1993),
- certains virus (E.MELVIN et al, 1982),
- parasites (RJ .MC RIPLEY et al, 1967),
- nombreux champignons microscopiques (R.I. LEHRER et al,1969;1970).

Principaux microorganismes détruits et/ou inhibés par la technologie

Pour qu'il fonctionne, le système LP nécessite la présence simultanée de l'enzyme et de deux substrats : le péroxyde d'hydrogène et l'ion thiocyanate (M.N. MICKELSON, 1979).

La réaction d'oxydation catalysée par la lactopéroxydase produit des ions oxydants très doux, suivant le schéma réactionnel suivant :

SCN- + H2O2 OSCN- + H2O
llllllll Lactopéroxydase

Ces ions oxydants sont des ions hypothiocyanates (OSCN-).
Ce sont eux qui sont responsables de la destruction et/ou l'inhibition des bactéries (B. REITER, 1978).

 
   
Le système LP en milieu naturel  
 

· Le lait cru est naturellement protégé de l'infection par le système lactopéroxydase, au prorata de la quantité de micro-organismes qui le contaminent (Y.VAN COILLIE et al, 1986). Le métabolisme bactérien étant producteur de péroxyde d'hydrogène, il est donc régulateur de la réaction bio-catalytique qu'il engendre.

· Chez les bovins par exemple, aux différents stades de la lactation, la présence du système LP joue un rôle prépondérant contre les infections des mamelles. Le système pourrait être utilisé pour lutter contre les mammites, évitant l'adjonction d'antibiotiques indésirables en fromagerie (V.VOBIS et al, 1995).

 · Chez l'homme, la présence du système LP a tout d'abord été mise en évidence dans la cavité buccale, en protection de la plaque dentaire (K.M PRUITT et al, 1986). Une étude indique que sa présence contribue à une meilleure résistance à la carie des adultes sensibles (I.D MANDEL et al 1983).

Le système LP a également été mis en évidence dans les larmes (N.J VAN HAERINGEN et al,1979), le mucus cervical (J.S SHINDLER, W.G BARSLEY, 1975), le lait maternel (L. GOTHEFORS et al, 1975) et les glandes nasales (A.VIRION et al, 1981).